Em extratos de fígado humano, a atividade catalítica da glicogenina só foi detectada após tratamento com -amilase. Por que a -amilase foi necessária para revelar a atividade da glicogenina?

Passo 1

Vamos dar uma olhada no que a questão está pedindo. Estamos falando sobre extratos de fígado humano e a atividade catalítica de uma proteína chamada glicogenina. A pergunta é por que a -amilase foi necessária para detectar essa atividade da glicogenina. Para resolver isso, vamos precisar entender um pouco sobre glicogenina, a -amilase e como elas interagem nos extratos de fígado.

Passo 2

Primeiro, vamos entender o que é glicogenina. A glicogenina é uma proteína que atua como um iniciador para a síntese de glicogênio, que é a forma como o corpo armazena glicose para uso futuro. Ela se liga a moléculas de glicose e forma uma cadeia inicial que servirá de base para o crescimento do glicogênio.

Passo 3

Agora, sobre a -amilase. Essa enzima é responsável por quebrar ligações específicas em moléculas de glicogênio e amido. Ela atua cortando as ligações -1,4 e -1,6 glicosídicas, que são os tipos de ligações presentes no glicogênio.

Passo 4

No extrato de fígado, a glicogenina pode estar envolvida em complexos ou estruturas que dificultam a detecção de sua atividade catalítica. O glicogênio já presente pode estar impedindo que a glicogenina realize suas funções ou que sua atividade seja observada facilmente.

Passo 5

Ao tratar o extrato com -amilase, o glicogênio existente é quebrado pelas ligações glicosídicas. Isso libera a glicogenina das estruturas complexas ou dos complexos em que ela estava presa, permitindo que sua atividade catalítica seja detectada de maneira mais eficiente.

Resposta

A -amilase foi necessária porque ela quebrou as ligações no glicogênio presente no extrato de fígado, liberando a glicogenina das estruturas complexas. Isso permitiu que a atividade catalítica da glicogenina fosse detectada de forma eficaz.

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