Em extratos de fígado humano, a atividade catalítica da glicogenina só foi detectada após tratamento com
-amilase. Por que a
-amilase foi necessária para revelar a atividade da glicogenina?
Passo 1
Vamos dar uma olhada no que a questão está pedindo. Estamos falando sobre extratos de fígado humano e a atividade catalítica de uma proteína chamada glicogenina. A pergunta é por que a
-amilase foi necessária para detectar essa atividade da glicogenina. Para resolver isso, vamos precisar entender um pouco sobre glicogenina, a
-amilase e como elas interagem nos extratos de fígado.
Passo 2
Primeiro, vamos entender o que é glicogenina. A glicogenina é uma proteína que atua como um iniciador para a síntese de glicogênio, que é a forma como o corpo armazena glicose para uso futuro. Ela se liga a moléculas de glicose e forma uma cadeia inicial que servirá de base para o crescimento do glicogênio.
Passo 3
Agora, sobre a
-amilase. Essa enzima é responsável por quebrar ligações específicas em moléculas de glicogênio e amido. Ela atua cortando as ligações
-1,4 e
-1,6 glicosídicas, que são os tipos de ligações presentes no glicogênio.
Passo 4
No extrato de fígado, a glicogenina pode estar envolvida em complexos ou estruturas que dificultam a detecção de sua atividade catalítica. O glicogênio já presente pode estar impedindo que a glicogenina realize suas funções ou que sua atividade seja observada facilmente.
Passo 5
Ao tratar o extrato com
-amilase, o glicogênio existente é quebrado pelas ligações glicosídicas. Isso libera a glicogenina das estruturas complexas ou dos complexos em que ela estava presa, permitindo que sua atividade catalítica seja detectada de maneira mais eficiente.
Resposta
A
-amilase foi necessária porque ela quebrou as ligações no glicogênio presente no extrato de fígado, liberando a glicogenina das estruturas complexas. Isso permitiu que a atividade catalítica da glicogenina fosse detectada de forma eficaz.