Assumindo que esse modelo é razó́vel, como podemos determinar a eficiência de uma enzima a partir de medidas experimentais? Proponha as medidas que devem ser realizadas e como interpretá-las para obter a velocidade máxima de conversão da enzima ( ), que é uma medida simples da eficiência enzimática e o valor da constante de Michaelis ( ), que é a constante de equilibrio da formação do complexo enzima-substrato.

Passo 1

Então, vamos lá! O enunciado está pedindo para a gente descobrir como medir a eficiência de uma enzima usando experimentos. Isso entra na área da Cinética Enzimática, que estuda como as enzimas aceleram reações químicas. Vamos precisar entender dois conceitos importantes: a velocidade máxima de conversão da enzima ( ) e a constante de Michaelis ( ). Para isso, vamos precisar fazer algumas medições experimentais e interpretar os resultados para encontrar esses valores.

Passo 2

Primeiro, a gente precisa realizar uma série de experimentos onde varia a concentração do substrato (a molécula que a enzima vai atuar) e mede a velocidade da reação em cada concentração. Ou seja, pegamos a enzima, adicionamos diferentes quantidades de substrato e medimos quanta reação ocorre em cada caso.

Passo 3

Com esses dados, a gente vai construir um gráfico de Michaelis-Menten, que é um tipo de gráfico que relaciona a velocidade da reação ( ) com a concentração de substrato ([S]). Geralmente, esse gráfico tem a concentração de substrato no eixo X e a velocidade da reação no eixo Y, formando uma curva que se aproxima de um platô conforme a concentração de substrato aumenta.

Passo 4

Para determinar e , a gente pode usar uma transformação do gráfico de Michaelis-Menten, como o Gráfico de Lineweaver-Burk. Nesse gráfico, a gente plota o inverso da velocidade ( ) contra o inverso da concentração de substrato ( ). Essa transformação transforma a curva em uma linha reta, onde:
  • A interceptação no eixo Y nos dá .
  • A inclinação da linha é igual a .

Passo 5

Agora, a gente analisa o Gráfico de Lineweaver-Burk. Medindo a interceptação no eixo Y e a inclinação da reta, conseguimos calcular e usando as seguintes fórmulas:
çã
çã

Resposta

Então, resumindo, para determinar a eficiência da enzima, a gente:
  1. Realiza experimentos variando a concentração de substrato e mede a velocidade da reação.
  2. Constrói o gráfico de Michaelis-Menten com esses dados.
  3. Transforma esse gráfico em um Gráfico de Lineweaver-Burk para facilitar a determinação de e .
  4. Calcula e a partir da interceptação e da inclinação da linha no Gráfico de Lineweaver-Burk.
Assim, conseguimos medir a velocidade máxima de conversão da enzima ( ) e a constante de Michaelis ( ), que são indicadores chave da eficiência enzimática.

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i)
ii)
iii)
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é
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