Sobre os inibidores enzimáticos e os processos de modulação da função enzimática, julgue as alternativas abaixo: Um inibidor é dito competitivo quando apresenta afinidade pelo sítio ativo da enzima e compete com o substrato pela ligação. A modulação alostérica positiva é aquela onde um ligante se liga a enzima, no sítio ativo, e eleva a sua afinidade pelo substrato. A modulação alostérica negativa é aquela onde um ligante se liga a enzima, fora do sítio ativo, e reduz a sua afinidade pelo substrato. Um inibidor não competitivo se liga fora do sítio ativo da enzima, entretanto altera a conformação do sítio ativo reduzindo sua afinidade pelo substrato. Representam afirmativa(s) correta(s): Apenas a afirmativa II
Apenas as afirmativas I e III Apenas as afirmativas I e II Todas estão corretas Apenas as afirmativas I, III e IV
Apenas as afirmativas I e III Apenas as afirmativas I e II Todas estão corretas Apenas as afirmativas I, III e IV
Passo 1
Beleza, vamos resolver essa questão sobre inibidores enzimáticos e modulação da função enzimática. O que a pergunta nos apresenta são quatro afirmativas sobre esses conceitos e nos pede para identificar quais estão corretas. Para resolver, vamos entender cada tipo de inibidor e modulação antes de avaliar as afirmativas.
Passo 2
Primeiro, vamos falar sobre inibidores competitivos. Esses inibidores têm afinidade pelo sítio ativo da enzima, que é o local onde o substrato normalmente se liga. Por serem competitivos, eles “competem” com o substrato pela ligação ao sítio ativo. Se o inibidor está ligado, o substrato não consegue se ligar tão facilmente.
Passo 3
Agora, vamos para a modulação alostérica positiva. Nesse caso, um ligante se liga à enzima, mas não no sítio ativo; ele se liga em outro lugar, chamado de sítio alostérico. Quando isso acontece, a afinidade da enzima pelo substrato aumenta, ou seja, a enzima fica mais eficiente em ligar o substrato.
Passo 4
Em seguida, a modulação alostérica negativa também envolve a ligação de um ligante fora do sítio ativo. No entanto, ao contrário da positiva, essa modulação diminui a afinidade da enzima pelo substrato, tornando a enzima menos eficiente.
Passo 5
Finalmente, temos o inibidor não competitivo. Esse inibidor se liga fora do sítio ativo da enzima. Mesmo assim, ele altera a conformação da enzima de modo que o sítio ativo fica menos afinado para o substrato, reduzindo a afinidade da enzima pelo substrato.
Passo 6
Agora que entendemos cada conceito, vamos analisar cada afirmativa:
- Afirmativa I: Correta. Descreve exatamente o que é um inibidor competitivo.
- Afirmativa II: Incorreta. A modulação alostérica positiva envolve a ligação fora do sítio ativo e aumenta a afinidade, não no sítio ativo.
- Afirmativa III: Correta. Descreve corretamente a modulação alostérica negativa.
- Afirmativa IV: Correta. Explica corretamente o inibidor não competitivo.
Resposta
Apenas as afirmativas I, III e IV estão corretas.