A enzima lípase é bastante aplicada pois acelera o processo de esterificação de ácidos graxos. Em uma dada aplicação usando esta enzima foram obtidos os valores apresentados na tabela de v para cada concentração de substrato, na presença e na ausência de uma dada substância presente no meio. De acordo com o perfil gráfico apresentado determine os parâmetros cinéticos ( Vm e Km ) na presença e na ausência da substância, descrevendo que tipo de efeito esta promove na expressão da atividade enzimática da enzima em questão.
S <br> (mol / L) v <br> (mol / min) v relativa <br> (mol / min)
2 40 25
4 60 35
6 85 45
8 95 50
10 105 60
20 110 70

Passo 1

Beleza, vamos lá! O exercício fala sobre a enzima lípase, que ajuda a acelerar a esterificação de ácidos graxos. A gente tem uma tabela com as velocidades da reação (v) para diferentes concentrações de substrato (S), tanto na presença quanto na ausência de uma substância no meio. Nosso objetivo é determinar os parâmetros cinéticos $ V_m $ (velocidade máxima) e $ K_m $ (constante de Michaelis) para ambos os cenários e entender como essa substância afeta a atividade da enzima.

Passo 2

Primeiro, vamos relembrar o que são $ V_m $ e $ K_m $. Na cinética enzimática, $ V_m $ é a velocidade máxima que a enzima pode alcançar quando todo o substrato está saturando o sistema. Já $ K_m $ é a concentração de substrato necessária para atingir metade da velocidade máxima. Esses parâmetros são fundamentais para entender como a enzima está funcionando.

Passo 3

Para encontrar $ V_m $ e $ K_m $, vamos usar o gráfico de Lineweaver-Burk, que é uma forma de linearizar a equação de Michaelis-Menten. A equação de Michaelis-Menten é:
Vm
Ao tirar o inverso de ambos os lados, ficam:
Km
Isso nos dá uma equação linear da forma $ y = mx + b $, onde:
  • $ y = \frac{1}{v} $
  • $ x = \frac{1}{[S]} $
  • $ m = \frac{K_m}{V_m} $ (inclinação)
  • $ b = \frac{1}{V_m} $ (intercepto no eixo y)

Passo 4

Vamos calcular os inversos de $ v $ e $ [S] $ para ambas as condições (com e sem a substância):
Sem a substância:
S (mol/L) v (mol/min) 1/S (L/mol) 1/v (min/mol)
2 40 0,5 0,025
4 60 0,25 0,0167
6 85 0,1667 0,0118
8 95 0,125 0,0105
10 105 0,1 0,0095
20 110 0,05 0,0091
Com a substância:
S (mol/L) v relativa (mol/min) 1/S (L/mol) 1/v relativa (min/mol)
2 25 0,5 0,04
4 35 0,25 0,0286
6 45 0,1667 0,0222
8 50 0,125 0,02
10 60 0,1 0,0167
20 70 0,05 0,0143

Passo 5

Agora, vamos plotar os pontos de $ \frac{1}{[S]} $ no eixo x e $ \frac{1}{v} $ no eixo y para cada condição. Como estamos fazendo isso de forma teórica, vamos observar como os pontos se comportam.
Sem a substância:
  • Conforme $ \frac{1}{[S]} $ diminui (a concentração de substrato aumenta), $ \frac{1}{v} $ também diminui, aproximando-se de um valor constante, que será $ \frac{1}{V_m} $.
Com a substância:
  • O comportamento é similar, mas os valores de $ \frac{1}{v} $ serão diferentes, indicando alteração nos parâmetros cinéticos.

Passo 6

Para determinar $ V_m $ e $ K_m $, vamos usar dois pontos da linha para calcular a inclinação $ m $ e o intercepto $ b $.
Sem a substância:
  • Escolha os pontos com [S] = 2 e [S] = 20:
    • $ \frac{1}{[S]} = 0,5 $, $ \frac{1}{v} = 0,025 $
    • $ \frac{1}{[S]} = 0,05 $, $ \frac{1}{v} = 0,0091 $
Calculando a inclinação $ m $:
Vm
Calculando o intercepto $ b $:
Km
m
Então:
b
1[S] = 0,5
Com a substância:
  • Escolha os mesmos pontos:
    • $ \frac{1}{[S]} = 0,5 $, $ \frac{1}{v} = 0,04 $
    • $ \frac{1}{[S]} = 0,05 $, $ \frac{1}{v} = 0,0143 $
Calculando a inclinação $ m $:
1v = 0,025
Calculando o intercepto $ b $:
1[S] = 0,05
Então:
1v = 0,0091
m

Resposta

Na ausência da substância, os parâmetros cinéticos são $ V_m \approx 136,05 , mol/min $ e $ K_m \approx 0,000259 , mol/L $. Na presença da substância, $ V_m $ reduz para aproximadamente $ 87,34 , mol/min $ e $ K_m $ aumenta para cerca de $ 0,000654 , mol/L $. Isso indica que a substância atua como um inibidor competitivo, já que diminui a $ V_m $ e aumenta o $ K_m $, alterando a eficiência da enzima na presença do substrato.

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