Enunciado

A equação de velocidade de Michaelis-Menten das reações enzimáticas geralmente é escrita como a velocidade de formação do produto (Eq. 19a). Essa equação mostra que 1/Velocidade (em que velocidade se refere à formação do produto) depende linear- mente da concentração do substrato [S]. Essa relação permite a determinação de KM. Derive a equação e esquematize 1/Velocida- de contra 1/[S]. Rotule os eixos, o intercepto de y e a inclinação da reta com suas funções correspondentes.

Passo 1

Para derivar a equação iremos considerar que:

∂ E S ∂ T

K 1 E S - K ' E S - K 2 E S = O

Colocando em função de [E][S]

E S = K 2 + K ' K 1 + [ E S ]

Sabendo que Km= K 2 + K ' K 1

E S = K m + [ E S ]

Passo 2

Sabendo que o total de enzimas ligas e não ligadas é dado por E ° = E + [ E S ] , podemos considerar que E = E S - E ° ,

Substituindo:

E S - E ° S = K m + [ E S ]

Colocando em função de [ES]

E S = E ° S K m + S

Como [ES] é igual a velocidade/k2

v k 2 = E ° S K m + S

1 v = K m K 2 + E ° S + 1 K 2 + E °

Desse modo, chegamos na equação acima.

Passo 3

1 v = K m K 2 + E ° S + 1 K 2 + E °

Como temos uma função linear, consideramos que os termos em vermelho representa a inclinação da reta e os em verde o ponto que intercepta o eixo y.

Resposta

Ei, a resposta está no passo a passo :)

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