Analise, a partir da análise da equação e consideraçőes a respeito das aproximaçőes utilizadas, se essa equação pode explicar os seguintes resultados experimentais para reações com catálise enzimática: (i) para uma concentração inicial de substrato [ S
, a velocidade inicial de reação é proporcional à concentraçăo total de enzima, [E] o; (ii) Para uma certa
e valores baixos de
, a velocidade de reação depende de
; (iii) Para altos valores de
a velocidade inicial de formação de produtos não depende de
, e atinge a velocidade máxima de reação enzimática (
).
Passo 1
Beleza, vamos dar uma olhada no que a questão está pedindo. Temos três observações experimentais sobre reações com catálise enzimática e precisamos verificar se a equação que estamos analisando (provavelmente a equação de Michaelis-Menten) consegue explicar esses resultados. Vamos precisar entender um pouco sobre cinética enzimática, especialmente a equação de Michaelis-Menten e as aproximações usadas nela.
Passo 2
Primeiro, vamos relembrar a equação de Michaelis-Menten, que descreve a velocidade inicial de uma reação enzimática:
Onde:
-
é a velocidade inicial da reação. -
é a velocidade máxima da reação. -
é a concentração do substrato. -
é a constante de Michaelis-Menten.
Essa equação foi derivada sob algumas aproximações, como a hipótese de que a formação do complexo enzima-substrato (
) está em equilíbrio ou que sua formação é um passo limitante.
Passo 3
Agora, vamos analisar cada um dos resultados experimentais propostos:
(i) Para uma concentração inicial de substrato
, a velocidade inicial de reação é proporcional à concentração total de enzima
.
Na equação de Michaelis-Menten,
. Isso mostra que a velocidade máxima depende diretamente da concentração de enzima. Se
for suficientemente grande, a equação se simplifica para
, indicando que
é proporcional a
. Portanto, a equação explica esse resultado experimental.
(ii) Para uma certa
e valores baixos de
, a velocidade de reação depende de
.
Quando
é muito menor que
,
. A equação então simplifica para:
Isso mostra que
é proporcional a
quando
é baixo, confirmando o comportamento observado experimentalmente.
(iii) Para altos valores de
, a velocidade inicial de formação de produtos não depende de
e atinge a velocidade máxima de reação enzimática (
).
Quando
é muito maior que
,
. A equação então simplifica para:
Assim, a velocidade atinge
e não depende mais de
, igualando-se à observação experimental.
Resposta
Sim, a equação de Michaelis-Menten, considerando as aproximações utilizadas, consegue explicar todos os três resultados experimentais para reações com catálise enzimática descritos na questão.
Exercícios relacionados
O radical ClO decai rapidamente através da reação
. Os dados de concentraçăo do ClO (dada
) em função do tempo de reação (dado em s) foram obtidos e apresentados abaixo:
Determine a constante de velocidade para dessa reação e o tempo de meia-vida do radial ClO.
Determine a constante de velocidade para dessa reação e o tempo de meia-vida do radial ClO.
A lei de velocidade para uma reação de ordem-zero
é
.
Obtenha a lei de velocidade integrada para essa reação.
Obtenha a lei de velocidade integrada para essa reação.
Caso a ordem de reação fosse desconhecida, seria necessário determiná-la. Descreva claramente como é possivel determinar a ordem de reação em relação ao
a partir de dados experimentais da variação de concentração de
em função do tempo de reação. Leve em conta o tratamento de dados necessário.
Explique e justifique o deve acontecer se na reação acima for quadruplicada a concentração inicial de
.