A atividade enzimática pode ser interrompida ou reduzida pela ação de substâncias chamadas de inibidores. Esses inibidores interagem com as enzimas, alterando os parâmetros da cinética química, como a velocidade máxima da reação química e a constante de Michaelis. Os inibidores são importantes para a regulação de vias metabólicas, como também na prática clínica, pois muitos fármacos e substâncias tóxicas atuam na inibição de enzimas. A inibição da enzima pode ser reversível ou irreversível. Os tipos mais comuns de inibição reversível são a competitiva e a não competitiva.
Tomando como referência os inibidores enzimáticos, julgue as afirmativas a seguir em (V) Verdadeiras ou (F) Falsas.
( ) Na inibição competitiva, o valor da constante de Michaelis é aumentado, pois para alcançar a metade da velocidade máxima da reação química, é necessária uma quantidade maior de substrato para competir com os inibidores competitivos.
( ) Os inibidores não competitivos, por não competirem pelos mesmos sítios de ligação dos substratos, reduzem o valor da constante de Michaelis. Portanto, esses inibidores sempre aumentam a afinidade da enzima pelo substrato.
( ) Com o aumento da concentração de substratos, é possível anular a inibição competitiva. Na inibição não competitiva, esse efeito não ocorre. Por isso, na inibição não competitiva, não há alteração do valor da constante de Michaelis.
( ) O ácido acetilsalicílico é um inibidor irreversível da enzima ciclo-oxigenase (COX), cujo substrato é o ácido araquidônico. Se aumentarmos a concentração de ácido araquidônico, é possível deslocar o ácido acetilsalicílico do sítio catalítico da COX. Assinale a alternativa que apresenta a sequência CORRETA. Escolha uma:
a. F – F – V – V.
b. V – F – F – V.
c. V – V – F – V.
d. F – V – V – F.
e. V – F – V – F.
( ) Na inibição competitiva, o valor da constante de Michaelis é aumentado, pois para alcançar a metade da velocidade máxima da reação química, é necessária uma quantidade maior de substrato para competir com os inibidores competitivos.
( ) Os inibidores não competitivos, por não competirem pelos mesmos sítios de ligação dos substratos, reduzem o valor da constante de Michaelis. Portanto, esses inibidores sempre aumentam a afinidade da enzima pelo substrato.
( ) Com o aumento da concentração de substratos, é possível anular a inibição competitiva. Na inibição não competitiva, esse efeito não ocorre. Por isso, na inibição não competitiva, não há alteração do valor da constante de Michaelis.
( ) O ácido acetilsalicílico é um inibidor irreversível da enzima ciclo-oxigenase (COX), cujo substrato é o ácido araquidônico. Se aumentarmos a concentração de ácido araquidônico, é possível deslocar o ácido acetilsalicílico do sítio catalítico da COX. Assinale a alternativa que apresenta a sequência CORRETA. Escolha uma:
a. F – F – V – V.
b. V – F – F – V.
c. V – V – F – V.
d. F – V – V – F.
e. V – F – V – F.
Passo 1
Beleza, vamos lá! A questão fala sobre inibidores enzimáticos, que são substâncias que podem parar ou diminuir a atividade das enzimas. Precisamos analisar quatro afirmações para ver se são verdadeiras (V) ou falsas (F) e, no final, escolher a sequência correta. Para isso, vamos lembrar dos tipos de inibição enzimática, principalmente a competitiva e a não competitiva, e entender como elas afetam a velocidade da reação e a constante de Michaelis.
Passo 2
Primeira afirmação:
Na inibição competitiva, o valor da constante de Michaelis é aumentado, pois para alcançar a metade da velocidade máxima da reação química, é necessária uma quantidade maior de substrato para competir com os inibidores competitivos.
Explicação:
Na inibição competitiva, o inibidor compete com o substrato pelo mesmo sítio ativo da enzima. Isso significa que, para que a enzima atue no substrato, precisa de uma concentração maior de substrato para “vencer” o inibidor. A constante de Michaelis (Km) representa a concentração de substrato necessária para atingir metade da velocidade máxima (Vmax). Se a Km aumenta, isso indica que é necessário mais substrato para alcançar essa metade da velocidade máxima.
Conclusão: Verdadeira (V)
Passo 3
Segunda afirmação:
Os inibidores não competitivos, por não competirem pelos mesmos sítios de ligação dos substratos, reduzem o valor da constante de Michaelis. Portanto, esses inibidores sempre aumentam a afinidade da enzima pelo substrato.
Explicação:
Inibidores não competitivos se ligam a um local diferente do sítio ativo da enzima, mudando sua estrutura e reduzindo a quantidade de produto formado, ou seja, diminuindo a Vmax. No entanto, ao contrário do que a afirmação diz, a constante de Michaelis (Km) geralmente permanece a mesma ou pode até aumentar, dependendo do sistema. Além disso, dizer que a afinidade aumenta não está correto, já que a Vmax diminui, indicando menor eficiência da enzima.
Conclusão: Falsa (F)
Passo 4
Terceira afirmação:
Com o aumento da concentração de substratos, é possível anular a inibição competitiva. Na inibição não competitiva, esse efeito não ocorre. Por isso, na inibição não competitiva, não há alteração do valor da constante de Michaelis.
Explicação:
Na inibição competitiva, aumentando a concentração de substrato, o substrato consegue “competir” melhor com o inibidor pelo sítio ativo, efetivamente anulando a inibição. Já na inibição não competitiva, como o inibidor se liga em um local diferente, aumentar o substrato não afeta a ligação do inibidor. No entanto, a parte que diz que na inibição não competitiva não há alteração do Km não está totalmente correta; a Km pode ou não mudar dependendo do mecanismo específico, mas o essencial é que a Vmax é afetada.
Conclusão: Verdadeira (V)
Passo 5
Quarta afirmação:
O ácido acetilsalicílico é um inibidor irreversível da enzima ciclo-oxigenase (COX), cujo substrato é o ácido araquidônico. Se aumentarmos a concentração de ácido araquidônico, é possível deslocar o ácido acetilsalicílico do sítio catalítico da COX.
Explicação:
O ácido acetilsalicílico (aspirina) é realmente um inibidor irreversível da COX, o que significa que ele forma uma ligação covalente permanente com a enzima, inativando-a para sempre. Como a inibição é irreversível, aumentar a concentração de substrato (ácido araquidônico) não vai conseguir deslocar o inibidor, pois a ligação já foi estabelecida de forma permanente.
Conclusão: Falsa (F)
Resposta
A sequência correta é V – F – V – F, ou seja, a opção e.