A catálise enzimática é descrita pelo mecanismo de Michaelis-Menten que é mostrado abaixo:
c E+S <=ftharpoons E S E S P+E V form produto =k2[E]0[S]KM+[S]
Faça uma representação gráfica de V em função de [S] para esse mecanismo e explique matematicamente o comportamento da função.
Fórmulas e dados
c ln (k2k1)=-EaR(1T1-1T2) R=8,314 fmol^-1 K^-1

Passo 1

Então, galera, vamos resolver um exercício sobre catálise enzimática usando o modelo de Michaelis-Menten. Esse modelo nos ajuda a entender como a velocidade da reação ( V) depende da concentração do substrato ( [S]). Para resolver isso, vamos precisar da equação de Michaelis-Menten:
V = k2[E]0[S]KM + [S]
Vamos representar graficamente como V varia conforme [S] muda e explicar o comportamento dessa função.

Passo 2

Primeiro, precisamos entender a equação de Michaelis-Menten. Ela relaciona a velocidade da reação ( V) à concentração de substrato ( [S]). Aqui, k2 é a constante de velocidade da formação do produto, [E]0 é a concentração inicial da enzima, e KM é a constante de Michaelis, que indica a afinidade da enzima pelo substrato.

Passo 3

Para desenhar o gráfico de V em função de [S], vamos analisar os extremos e como a função se comporta:
  1. Quando [S] é muito pequeno ( [S] ll KM):
    V approx k2 [E]0 [S]KM
    Aqui, V aumenta de forma proporcional a [S]. Isso acontece porque há poucos substratos disponíveis, e a velocidade depende muito da concentração deles.
  2. Quando [S] é muito grande ( [S] gg KM):
    V approx k2 [E]0 [S][S] = k2 [E]0
    Nesse caso, V se aproxima de Vmax = k2 [E]0. Isso significa que a velocidade atinge um limite máximo, pois todas as enzimas estão ocupadas catalisando a reação.

Passo 4

Com base nessas análises, o gráfico de V versus [S] terá uma curva hiperbólica. No início, a curva sobe quase linearmente com o aumento de [S], e depois se estabiliza conforme se aproxima de Vmax. Esse comportamento mostra que, inicialmente, adicionar mais substrato aumenta a velocidade da reação, mas chega um ponto onde todas as enzimas estão saturadas e adicionar mais substrato não faz a velocidade aumentar significativamente.

Resposta

O gráfico de V em função de [S] apresenta uma curva hiperbólica, começando com um aumento quase linear de V conforme [S] aumenta quando [S] ll KM, e se aproximando de um platô em Vmax = k2 [E]0 à medida que [S] se torna muito grande. Isso indica que a velocidade da reação aumenta com a concentração de substrato até a enzima ficar saturada, limitando a velocidade máxima atingível.

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