A síntese de glutamina a partir de glutamato e amônia é uma reação endergônica nas condições padrão:
glutamato +NH3 <=ftharpoons glutamina De
Foi enfatizado em sala que o sentido de uma reação depende de sua termodinâmica enquanto as enzimas, como qualquer catalizador, afetam apenas a sua cinética. Discuta, então, como poderia ser possível que o sentido de síntese ou quebra de glutamina, nas mesmas concentraões de produtos e reagentes, fosse afetado pela enzima que estivesse presente, E1 ou E2.

Passo 1

Vamos começar entendendo o que a questão está pedindo. Temos uma reação onde o glutamato reage com amônia (NH₃) para formar glutamina. Essa reação é endergônica, o que significa que, nas condições padrão, ela não ocorre espontaneamente porque o ΔG°’ é positivo (+3400 cal/mol). O foco aqui é sobre termodinâmica das reações químicas e como as enzimas influenciam essas reações. Precisaremos entender como a energia livre de Gibbs determina o sentido da reação e de que maneira as enzimas, mesmo afetando apenas a cinética, podem influenciar o sentido da reação.

Passo 2

Primeiro, vamos lembrar o que significa ΔG°’. A variação de energia livre de Gibbs (ΔG) nos diz se uma reação é espontânea ou não. Se ΔG é negativo, a reação libera energia e ocorre espontaneamente na direção direta. Se ΔG é positivo, a reação requer energia para acontecer, ou seja, é endergônica. No caso da síntese de glutamina:
glutamato + NH3 <=ftharpoons glutamina De
Esse ΔG°’ positivo indica que, sem interferências, a reação de formar glutamina não é espontânea nas condições padrão.

Passo 3

Agora, vamos falar sobre as enzimas. Enzimas são catalisadores biológicos que aumentam a velocidade das reações químicas sem serem consumidas no processo. É importante lembrar que elas não mudam o ΔG da reação, ou seja, não alteram a termodinâmica. O que elas fazem é facilitar a reação, reduzindo a energia de ativação necessária para que a reação ocorra. Portanto, as enzimas afetam apenas a cinética (velocidade) da reação, não seu entalpia ou energia livre.

Passo 4

Mesmo sabendo que as enzimas não alteram o ΔG, elas podem influenciar o sentido da reação em condições específicas. Imagine que temos duas enzimas diferentes, E1 e E2. Cada uma pode catalisar uma direção da reação de forma mais eficiente. Por exemplo, E1 pode ser mais eficaz em acelerar a síntese de glutamina a partir de glutamato e NH₃, enquanto E2 pode ser mais eficaz em catalisar a quebra de glutamina em glutamato e NH₃.

Passo 5

Considerando que as concentrações de produtos e reagentes são as mesmas, a presença de E1 ou E2 pode direcionar o equilíbrio da reação de forma diferente. Se E1 está presente, a enzima pode acelerar a formação de glutamina, mesmo que termodinamicamente desfavorável, ao tornar mais rápida a reação direta. Por outro lado, se E2 está presente, ela pode acelerar a reação inversa, facilitando a quebra de glutamina. Assim, as enzimas podem “escolher” a direção da reação com base em qual caminho elas catalisam de forma mais eficiente.

Resposta

Portanto, mesmo com as mesmas concentrações de produtos e reagentes e uma reação termodinamicamente endergônica, a presença das enzimas E1 ou E2 pode direcionar o sentido da reação. E1 pode favorecer a síntese de glutamina, enquanto E2 pode favorecer a quebra de glutamina, influenciando o equilíbrio da reação através da sua ação catalítica específica.

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