94. (a) Use o mecanismo abaixo e derive a Eq.19ª, que Michaelis e Meten propuseram como representação da velocidade de formação de produtos em uma reação catalisada enzimaticamente.(b) Mostre que a velocidade é independente da concentração do substrato em altas concentrações do substrato.

Passo 1

Letra (a)

Lembre-se da seguinte equação:

Aqui, E é a enzima livre, S é o substrato, ES é o complexo enzima-substrato, P é o produto e k é a taxa constante para as respectivas etapas.

Passo 2

Lembre-se de que a concentração no estado estacionário da enzima livre será a seguinte:

E = E O - [ E S ]

Portanto, a qualquer momeno, a concentração desse intermediário permanece constante:

d E S d t = 0       1

Nós sabemos isso,

d E S d t = k 1 E S - k 1 ´ E S - k 2 E S  

= k 1 E O - E S S 0 - k 1 ´ E S - k 2 E S     2

Da equação (1) e (2), podemos escrever:

k 1 E O - E S S 0 - k 1 ´ E S - k 2 E S = 0

E S = E 0 S s + ( k 1 ´ + k 2 ) 1 k 1

Passo 3

A taxa da reação é dada abaixo:

v = k 2 E S

= k 2 E 0 S s + ( k 1 ´ + k 2 ) 1 k 1

= k 2 E 0 S s + K M

Aqui,

K M = k 1 ´ + k 2 k 1

K M é a constante de Michaelis.

Portanto, a taxa da reação é dada pela equação:

v = k 2 E 0 S s + K M

Passo 4

Letra (b)

Quando a concentração do substrado é muito alta, a equação da taxa pode ser escrita da seguinte maneita:

v = k 2 E 0 S s + K M

= k 2 E 0

No caso acima [S]>>KM, então

S + K M = S

Portanto, a taxa de reação é independente da concentração do substrato em altas concentrações de substrato.

Resposta

  1. Demonstracao
  2. Demonstracao
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