As proteínas são polipeptídios, polímeros de aminoácidos que podem existir sob a forma de uma estrutura ordenada que é estabilizada por uma série de interações moleculares. Entretanto, sob certas condições a estrutura compacta da cadeia polipeptídica pode colapsar em uma cadeia aleatória. Essa modificação estrutural pode ser considerada como uma transição de fases com uma temperatura característica de transição, a temperatura de fusão, Tf, que aumenta com o número e a intensidade das interações intermoleculares da cadeia. Podemos fazer um tratamento termodinâmico para calcular a temperatura Tf quando um polipeptídio em forma de hélice, mantido estável por ligações hidrogênio, desdobra-se formando uma cadeia aleatória. Se um polipeptídio tem n aminoácidos, temos n — 4 ligações hidrogênio para formar uma hélice-a, a forma mais comum de estrutura helicoidal nas proteínas (veja o Cap. 19, Vol. 2). Uma vez que o primeiro resíduo e o último resíduo na cadeia têm movimentos livres, n — 2 resíduos formam uma hélice compacta e têm movimentos restritos. Baseando-se nessas ideias, pode-se escrever que a energia de Gibbs molar de desdobramento de um polipeptídio com n5 é dada por:

Onde , são, respectivamente, a entalpia e a entropia molares de dissociação de ligações hidrogênio em um polipeptídio. (a) Justifique a forma da equação da energia de Gibbs de desdobramento. Isto é, por que os termos de entalpia e entropia são escritos, como ? (b) Mostre que Tf pode ser escrita como

(c) Faça um gráfico de para Para que valor de n Tf varia menos de 1% quando n aumenta de uma unidade?

Passo 1

Passo 2

Passo 3

Resposta