Mostre que para uma reação enzimática que obedece à Equação 29-19, a concentração do substrato para a velocidade v m á x / 2 é igual a K m .

Passo 1

Falaaaa moçadinha, show de bola?

Como diz o Homem de ferro “Eu tenho um plano. Ataque!”

Bora atacar esse problemaaaaaaa junto comigoo.

O mecanismo de Michaelis-Menten é dado como

E + S k - 1 k 1 E S

E S → ⏞ k 2 P + E

Onde

E → Enzima

S → substrato

E S → Complexo Enzimático

P → Produto da reação

k 1 → Enzima

k - 1 → Constante da taxa para a decomposição do complexo ES e E e S

k 2 → Constante de taxa para a formação de produtos

A equação 29-19 é expressa como

d P d t = k 2 E 0 S k - 1 + k 2 k 1 + S

Onde

d P d t → taxa de formação do produto

E 0 → A concentração inicial total da enzima, que é dada como

E 0 = E S + S

K m → é conhecida como a constante de Michaellis, dada como

K m = k - 1 + k 2 k 1

Passo 2

Temos que mostrar que a concentração de substrato é igual à constante de Michaellis K m em

v m á x 2

Pode se mostrar que quando a concentração de substrato é muito alta, ela excede a constante de Michaelis, K m pode ser negligenciado em comparação com a S equação S → K m 29-19 modifica para

d P d t = k 2 E 0 S S

= k 2 E 0

Esta reação é chamada de pseudo-ordem no substrato sob as condições acima mencionadas, pois a velocidade da reação é independente da concentração do substrato S .

Sendo assim, a taxa é diretamente dependente da concentração inicial total da enzima E 0

Passo 3

Em grandes valores de   S , a velocidade limite da reação é a velocidade máxima e é denotada por v m a x . Ele pode ser obtido em uma dada concentração de enzima como indicado na figura a seguir, que é o gráfico da taxa inicial de formação do produto contra a concentração do substrato.

Pode ser mostrado a partir da figura, que a concentração do substrato é igual á constante de Michelis   K m em v m á x / 2 ;

“Às vezes é preciso aprender a correr antes de começar a andar”

Resposta

Resposta nos passos.

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