A adição de uma pequena quantidade de um sal, como, por exemplo, de (NH4)2SO4, a uma solução contendo uma proteína carregada aumenta a solubilidade de proteína na água. Esse comportamento é chamado de efeito salting-in. Entretanto, a adição de grandes quantidades de sal diminui a solubilidade da proteína de tal modo que a proteína precipita na solução. Esse comportamento é chamado de salting-out e é muito utilizado pelos bioquímicos para isolar e purificar proteínas. Considere o equilíbrio , onde é uma proteína policatiônica de carga , e é seu contra-íon. Use o princípio de Le Chatelier e os princípios físicos por trás da teoria de Debye-Hückel para dar uma interpretação molecular para os efeitos supracitados.

Esse processo aí de equilíbrio está sendo descrito por uma constante de solubilidade tal que temos o que mesmo?

Introduzindo coeficientes de atividades e concentrações, b, nós podemos obter o seguinte então agora:

Em baixas concentrações a gente pode usar a lei limite de Debye-Hückel como uma boa aproximação para nosso famoso certo?

Adicionando sal, como dito no enunciado, isso aumentará a concentração de e a gente vai observando que com isso o valor do vai se tornado cada vez mais negativa. Entretanto, é uma constante de equilíbrio “verdadeira” de tal forma que não temos mudança em seu valor, ou seja, ele permanece ali, inalterado. Portanto, a concentração de aumenta e a solubilidade da proteína aumenta proporcionalmente. Por sua vez para o efeito de salting-out é um pouco mais complicado e pode ser explicado pela falha da Lei limite de Debye- Hückel em altas concentrações. Onde para altas concentrações, podemos escrever:

Onde K é nossa constante de salting-out. O princípio de Le Chatelier explica também que as moléculas de água são “amarradas” por interações íon-dipolo e torna indisponível para solvatação da proteína, fazendo com que haja diminuição da proteína.